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염분 스트레스 하에서 Reaumuria Soongorica의 생리학적 반응 및 단백질체학 분석

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염분 스트레스 하에서 Reaumuria Soongorica의 생리학적 반응 및 단백질체학 분석

Scientific Reports 12권, 기사 번호: 2539(2022) 이 기사 인용 2676 액세스 6 인용 1 Altmetric Metrics 세부 정보 이 기사에 대한 저자 수정은 2022년 12월 19일에 출판되었습니다.

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토양 염분은 식물 성장을 심각하게 제한할 수 있습니다. 그러나 Reaumuria Soongorica는 염분을 잘 견딜 수 있습니다. 그러나 염분에 대한 이 식물의 반응에 대한 대규모 단백질체학 연구는 아직 보고되지 않았습니다. 여기에서는 NaCl 용액이 토양 염분 스트레스 수준을 시뮬레이션하는 실험에 R. Soongorica 묘목(4개월)을 사용했습니다. CK(0mM NaCl), 낮은(200mM NaCl) 및 높은(500mM NaCl) 염 스트레스 하에서 R. Soongorica의 신선한 중량, 뿌리/싹 비율, 잎 상대 전도도, 프롤린 함량 및 총 잎 면적을 결정했습니다. . 그 결과, 잎의 프롤린 함량은 염분 농도와 양의 상관관계가 있는 것으로 나타났습니다. 염도가 높을수록 식물의 생중량, 뿌리/싹 비율, 전체 잎 면적은 처음에는 증가했다가 감소했으며, 그 반대의 경우도 잎의 상대적인 전기 전도성이 감소했습니다. iTRAQ 단백질체 시퀀싱을 사용하여 저염 대 CK, 고염 대 대조군, 고염 대 저염 비교에서 각각 47 177 136개의 차별적으로 발현된 단백질(DEP)이 확인되었습니다. 총 72개의 DEP가 비교 그룹에서 추가로 선별되었으며, 그 중 34개 DEP는 증가했고 38개 DEP는 감소했습니다. 이러한 DEP는 주로 번역, 리보솜 구조 및 생물 발생에 관여합니다. 마지막으로, 21개의 핵심 DEP(SCORE 값 ≥ 60점)가 R. soongolica의 내염성에 대한 잠재적인 표적으로 확인되었습니다. 염 스트레스 하에서 처리된 잎과 CK 잎의 단백질 구조를 비교함으로써 우리는 R. soongolica의 내염성 능력을 뒷받침하는 주요 후보 유전자를 밝혀냈습니다. 이 연구는 염분 스트레스 조건 하에서 생리적 적응 전략과 분자 조절 네트워크, 번식 강화를 위한 분자 기반에 대한 새로운 통찰력을 제공합니다.

토양 염분화는 전 세계적으로 농업과 임업의 지속 가능한 발전을 제한하는 주요 환경 요인 중 하나입니다1. 염분화는 토양의 생산력을 손상시키고, 식물의 서식지를 파괴하며, 군집의 다양성을 감소시키고, 생태계 사슬을 붕괴시켜 생태계 기능의 저하 또는 상실을 초래합니다. 최근 통계에 따르면 전 세계 염분-알칼리 토지의 총 면적은 9억 5,400만 헥타르에 이르렀으며 연간 확장율은 10%2,3입니다. 특히 강수량이 적고 증발량이 많은 기후 조건으로 인해 토양 표면에 염분 축적이 더욱 촉진되는 건조 및 반건조 지역이 위험합니다. 따라서 연구자들은 내염성 식물의 새로운 품종을 재배하고 지역 재배에 더 많은 내염성 식물을 사용하는 것이 필수적입니다.

염분 스트레스로 인한 이온 독성과 삼투압 스트레스에 대처하기 위해 식물은 세포와 조직에 대한 손상을 최소화하기 위한 일련의 적응 메커니즘을 진화시켰습니다4. 이는 주로 형태학적 적응5, 삼투성 물질의 조절6, 항산화 효소 시스템의 방어 기능7, 광호흡 경로의 변화8, 세포 내 이온 영역 분리9로 구성됩니다. 또한 일부 염 분비 식물은 염분선을 형성하고 염분 이온의 대량 축적을 피하기 위해 염분선 또는 소포를 사용하여 과도한 염분을 몸 밖으로 분비할 수 있습니다10. 최근 몇 년 동안 단백질체학 기술이 급속히 발전함에 따라 단백질체학 접근 방식은 염 스트레스 조건에 대한 식물의 반응을 예측하는 강력한 지름길을 제공했습니다. 단백질체학 기술을 사용하여 염분 스트레스 하에서 식물의 단백질 발현 차이를 밝혀내는 것은 이제 포스트 게놈 시대의 연구 핫스팟입니다. 이전 연구에서는 Lobular11, okra12, rice13, alfalfa14 및 감초15와 같이 염 스트레스를 받는 식물의 다양한 조직과 기관에서 단백질 구성과 세포 및 세포 이하 구조의 변화를 분석하여 염 스트레스를 부여하는 많은 염 반응성 단백질을 밝혀냈습니다. 저항 특성. 여기에는 아쿠아포린, 리보솜 단백질, 열 충격 단백질 단백질 키나제, 오르니틴 탈탄산효소, 아스코르베이트 퍼옥시다제 및 일부 전사 인자가 포함되며, 또 다른 연구에서는 알칼로이드 합성과 관련된 단백질이 식물의 2차 대사산물 생산에 중요한 역할을 할 수 있음을 보여줍니다.

 1 were selected and repeated proteins in each comparison group were integrated to further screen out the 72 DEPs. The abundance of 34 DEPs increased and 38 DEPs decreased under the salt stress treatments. The most varied proteins were involved in translation, ribosomal structure and biogenesis, amounting to 20 of them, of which 17 belonged to the ribosomal protein family (RP). Six ribosomal proteins (RPL2-A, RPL12A, RPS23B, RPS6B, RPL30A, and RPS16C) were up-regulated, while the expression levels of another 11 (RPL5, RPS13, RPS10, RPS2D, RPS11C, RPS20B, RPL21A, RPL27, RPS9, RPL29, and RPL7AA) were down-regulated under the NaCl stress. These results showed that R. soongorica seedlings could tolerate stress by synthesizing and degrading proteins in response to salt stress conditions. Furthermore, some proteins (GUN4, MRL1) with pronounced expression differences but not any reported functions were also found. These will be investigated in planned future work. The score of each protein was calculated by Mascot search software22. If the score was more than 60, the protein was considered reliable. Finally, four categories of concern were determined and their related DEPs artificially grouped: those proteins related to plant energy and metabolism, those proteins associated with photosynthesis, those proteins related to plant defense and stress resistance, and those participating in protein synthesis, processing, and degradation (Table 2)./p> 1.5 and its P-value < 0.05, it was considered an up-regulated protein; when the difference multiple was < 0.66 and the P-value < 0.05, the protein was designated as down-regulated. The functions of all identified proteins were determined by searching GO (Gene Ontology) analysis in UniProt database (http://www.uniprot.org), and proteins were classified according to their main functions. We used the string-DB (http://string-db.org/) protein interaction database (selecting Arabidopsis thaliana) to analyze the interaction of the compared and differentially expressed proteins./p>